Prensa IDEA (28-01-2025).-Desde la Fundación Instituto de Estudios Avanzados (IDEA) los investigadores se mantienen en la vanguardia con el desarrollo científico nacional al impulsar variados proyectos; una de estas investigaciones se basa en la búsqueda de blancos terapéuticos, para combatir el Trypanosoma equiperdum; párasito que afecta a toda la especie equina.
Para este estudio se tomó como base las Proteínas Quinasas dependientes de AMPc (PKA), que son importantes para rutas metabólicas y diferenciación celular en organismos eucariotas.
En este sentido, el biólogo Juan Carlos Freites-Pérez, adscrito al laboratorio de Bioquímica de Proteínas de la Dirección de Salud, responsable de esta investigación aseguró que utilizará específicamente la isoforma 2 de la sub unidad catalítica PKAC-2.
“Clonamos y estamos expresando la proteína recombinante (PKAC-2) en E. coli (BL21), para la caracterización de la enzima y así determinar si podría ser un blanco terapéutico para tratar la Diurina, enfermedad venérea causada por Trypanosoma equiperdum en equinos”, dijo.
El biólogo destacó que la PKAC nativa del parasito, es activada bajo estrés nutricional (Guevara y col, 2019), lo cual sugiere su importancia para la supervivencia del parasito. Desacoplar esta respuesta podría ser una buena estrategia para eliminar al parasito, siendo un buen candidato para blanco terapéutico. Además, dado que esta enzima tiene una alta homología entre todos los parásitos tripasomátidos, algunos de los cuales infectan a humanos como T. cruzi, (Mal de Chagas), o T. brucei (enfermedad del sueño), esta estrategia podría funcionar para tratar estas enfermedades.
Por otro lado, a pesar de su alta homología con otras PKAC, esta enzima no es regulada por AMPc (Bubis y col, 2018), y dado que en el genoma de Trypanosoma equiperdum, existen 3 genes ortólogos de la PKAC que codifican para 3 isoformas de la subunidad catalítica (PKAC1, PKAC2 y PKAC3), nos queda por investigar cual isoforma seria la activada por estrés nutricional.
“Hasta ahora nadie ha trabajado con esta encima, este estudio es inédito en el mundo, con la subunidad catalítica PKAC2 clonada a partir del genoma del parasito, tenemos la oportunidad de caracterizar a la enzima aislada e investigar como inhibir su actividad”.
Texto: Hernán Romero (Prensa IDEA)
Fotos: Rolando González (Prensa IDEA
